丝素蛋白因性能优异,在美容护肤和生物医药等领域应用广泛。然而,有关重组丝素蛋白的相关研究尚少。因此,本研究采用原核表达系统对丝素蛋白肽段SFH_R6进行表达和纯化。结果表明:通过PCR扩增获得的SFH_R6基因被克隆至原核表达载体pET-28a(+)中,成功构建了重组质粒SFH_R6-pET-28a(+),并转化至宿主菌BL21(DE3)。确定了SFH_R6-pET28a(+)重组蛋白的最佳表达条件为37℃、0.5 mmol/L诱导剂诱导16 h。经IPTG诱导表达,利用His标签镍离子亲和层析柱纯化蛋白,最终成功表达出27.65 kDa的SFH_R6蛋白,产量达到194 ug/mL。本研究成功实现了重组丝素蛋白SFH_R6的可溶性表达与纯化,验证了原核表达系统在生产重组功能性丝素蛋白方面的有效性,为未来功能性丝素蛋白的微生物发酵生产提供了基础,同时也为其在生物医用材料及其他领域的应用开辟了新的前景。